Glutine

Glutine

Il Glutine è un complesso lipoproteico formato principalmente da due proteine insolubili in acqua, la gliadina (della classe delle prolammine) e la glutenina, entrambe contenute nelle farine dei cereali.

La gliadina è una proteina dalla struttura globulare monomerica ed ha la proprietà fisica di essere estendibile e deformabile; la glutenina invece è una molecola fibrosa polimerica tenace ed elastica, che si oppone quindi alla deformazione.

La combinazione di questi due elementi, il glutine, mantiene entrambe queste caratteristiche fisiche ed il rapporto tra questi due comportamenti, derivato dalla percentuale e dalle caratteristiche dei suoi due componenti, ne determina la qualità e l'utilizzo in panificazione.

Il glutine secco può essere estratto dalla farina impastando una quantità di prodotto idratata al 50% con una soluzione di acqua e sale al 2%; l'impasto risultante viene lavato con acqua per eliminare gli amidi, e quindi passato in essiccatore per eliminare l'acqua residua.

Alcune farine vengono addizionate di glutine secco, aumentandone in questo modo l'indice di forza.

Durante l'impastamento, grazie alla presenza di acqua e alla somministrazione di energia meccanica, le molecole di gliadina e di glutenina si intrecciano tra di loro, formando una maglia tridimensionale, il glutine, formato per il 75-85% da proteine in grado di trattenere al suo interno granuli di amido, lipidi, acqua, sali minerali e piccole bolle di aria.

Durante la lievitazione, l'anidrite carbonica generata dall'azione dei lieviti, sarà a sua volta intrappolata nella rete glutinica che si dilaterà aumentando di volume; con la cottura, il glutine perde le sue proprietà plastiche, stabilizzando la propria struttura e quindi la forma finale dell'impasto.

I legami chimici che sono alla base della struttura del glutine sono complessi e numerosi, tra questi particolare importanza rivestono i ponti disolfuro tra i residui amminoacidi cisteina; questi legami tra due unità di cisteina poste in punti diversi della catena polipeptidica (o su due polipeptidi diversi) plasmano in maniera decisiva le strutture terziaria e quaternaria della proteina, strutture da cui dipende l'azione biologica della proteina medesima.

Due molecole di cisteina così unite formano una molecola di cistina, fondamentale nel processo di cheratinizzazione e, insieme al glutammato e alla glicina, per la biosintesi del glutatione.

Durante la digestione intestinale, il glutine viene scisso in peptidi, molecole più semplici formate da catene di pochi amminoacidi uniti tra loro per il mezzo di un legame peptidico, e quindi in semplici amminoacidi, per azione dell'acqua e degli enzimi digestivi (idrolisi enzimatica).

In particolare nell'intestino le proteine sono attaccate dall'enzima tripsina, derivata dal tripsogeno prodotto dal pancreas, in grado di catalizzare la proteolisi, ossia la degradazione delle proteine.

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